2020年6月3日，张岩研究员团队在《细胞研究》（Cell Research）发表论文“Cryo-EM structures of inactive and active GABAB receptor”（https://www.nature.com/articles/s41422-020-0350-5），首次报道了不同状态下人源全长异源二聚体γ-氨基丁酸（GABAB）受体的精细三维空间结构，阐明了GABAB受体的激活机制。

研究人员使用冷冻电镜技术成功解析了GABAB受体在非激活状态和激活状态G蛋白复合物的高分辨结构，阐明了GPCR二聚体激活G蛋白的新机制，并进一步发现了变构调节剂（PAM）BHFF的口袋，打破了对PAM结合口袋的盲区；通过对GABAB-Gi复合物研究发现了三种G蛋白偶联形式，其中两种与GB2结合，一种与GB1结合，结构分析还发现由于空间位阻的原因，GABAB受体一次仅能结合一个G蛋白；通过对第一个异源二聚体GPCR结构的解析，展示出了新颖的GPCR激活机制。

毛春友博士、申仓松博士研究生为论文共同第一作者。研究获得国家自然科学基金和国家重点基础研究发展计划（973计划）等资助。