11月25日，浙江大学医学院基础医学系刘伟教授团队发现一条激活组蛋白脱乙酰化酶Sirt1启动细胞自噬的信号新途径。相关研究论文“AMPKdependent phosphorylation of GAPDH triggers Sirt1 activation and is necessary for autophagy upon glucose starvation”在《分子生物学》（Molecular Cell）在线发表（http://bms.zju.edu.cn/redir.php？catalog_id=14336&object_id=32852）。
    自噬体形成调控是细胞自噬的重要研究内容。与长寿和衰老等密切相关的组蛋白脱乙酰化酶Sirt1通过使LC3等主要自噬相关蛋白脱乙酰化，在饥饿诱导的自噬体形成过程中发挥关键作用。然而，细胞饥饿时Sirt1被迅速激活进而启动自噬的分子机制一直未能解决。刘伟教授团队研究人员发现，在葡萄糖缺乏时，细胞内激活的能量感受器AMPK激酶能磷酸化定位于胞质的经典糖酵解酶GAPDH，使得GAPDH移位细胞核。在核内，GAPDH直接作用于Sirt1，造成Sirt1与其抑制蛋白DBC1的分离而得到激活，继而启动细胞自噬。该研究阐明了一条Sirt1不依赖于其辅酶浓度而被迅速激活的新的途径，揭示了GAPDH作为传统的糖酵解酶在细胞自噬调控中的重要功能。
    该研究的主要完成人是刘伟教授团队的博士后常春美和博士生苏华。研究得到了国家重点基础研究发展计划和国家自然科学基金的资助。这是2015年度刘伟教授团队第二次在该刊发表研究成果。