Please wait a minute...
J4  2009, Vol. 43 Issue (12): 2323-2326    DOI: 10.3785/j.issn.1008-973X.2009.12.035
化学工程与生物工程、生物医学工程     
反应条件对DBBF修饰猪血红蛋白性能的影响
蔡谨1,孟文芳2,袁中一3,岑沛霖1
(1.浙江大学 化学工程与生物工程系,浙江 杭州310027;2.浙江大学 医学院, 浙江 杭州 310016;3.中国科学院 生物化学与细胞生物学研究所,上海 200031)
反应条件对DBBF修饰猪血红蛋白性能的影响
CAI Jin1, MENG Wen-fang2, YUAN Zhong-yi3, CEN Pei-lin1
(1. Department of Chemical and Biological Engineering,  Zhejiang University, Hangzhou 310027, China;
2. School of Medicine, Zhejiang University, Hangzhou 310016 China;
3.Institute of Biochemistry and Cell Biology, Shanghai Institutes of Life Science, The Chinese Academy of Sciences, Shanghai 200031, China)
 全文: PDF(516 KB)   HTML
摘要:

猪血红蛋白在脱氧条件下经双(3,5-二溴水杨酸)延胡索酸酯(DBBF)修饰,其携氧能力得到改善,氧合曲线较未经修饰血红蛋白右移,半饱和氧分压(P50值)为3.1 kPa,希尔系数值为2.2,两者都接近人全血值;修饰过程中别构效应调节剂对修饰产物携氧性能影响很大,在反应混合物中加入5.0 mmol/L六磷酸肌醇,产物的P50明显增加.DBBF与血红蛋白的量比为2∶1,反应时间2 h时,产物的P50和希尔系数均接近人体生理指标.电泳图谱分析表明,无基质猪血红蛋白可完全解聚为单体,只在相对分子质量为15×103处出现条带,而DBBF修饰产物分别在相对分子质量为15×103和31×103处同现条带,提示DBBF对猪血红蛋白的两个亚基进行了分子内共价交联.

Abstract:

Effect of different reaction conditions on properties of  DBBF-modified porcine hemoglobin products

出版日期: 2010-01-16
:  R 977.8  
基金资助:

国家自然科学基金资助项目(39880006).

作者简介: 蔡谨(1960-),男,江苏南通人,副教授, 从事生物工程科研和教学工作.
服务  
把本文推荐给朋友
加入引用管理器
E-mail Alert
RSS
作者相关文章  

引用本文:

蔡谨, 孟文芳, 袁中一, 等. 反应条件对DBBF修饰猪血红蛋白性能的影响[J]. J4, 2009, 43(12): 2323-2326.

CA Jin, MENG Wen-Fang, YUAN Zhong-Yi, et al. 反应条件对DBBF修饰猪血红蛋白性能的影响. J4, 2009, 43(12): 2323-2326.

链接本文:

http://www.zjujournals.com/eng/CN/10.3785/j.issn.1008-973X.2009.12.035        http://www.zjujournals.com/eng/CN/Y2009/V43/I12/2323

[1] CHANG T M S. Blood substitutes based on nanobiotechnology[J].TRENDS in Biotechnology, 2006, 24(8): 372-377.
[2] MOORE E E. Blood substitutes: the future is now [J]. Journal of the American College of Surgeons, 2003, 196(1):1-17.
[3] D′AGNILLO F, ALAYASH A I. Site-specific modifications and toxicity of blood substitutes: the case of diaspirin cross-linked hemoglobin[J]. Advance Drug Delivery Reviews, 2000, 40:199-212.
[4] CHATTERJEE R, WELTY E V, WALDER R Y, et al. Isolation and characterization of a new hemoglobin derivative cross-linked between the alpha chains (lysine 99 alpha 1— lysine 99 alpha 2) [J]. Journal of Biological Chemistry,1986, 261(21): 9929-9937.

No related articles found!