为研究LZ-8蛋白的免疫调节活性,设计合成12个寡核苷酸片段,并用PCR方法将它们连接为经密码子优化的新LZ-8基因;将该新基因克隆至原核表达载体pET-28b,构建重组表达质粒pET-28b_lz8,并在大肠杆菌BL21中进行诱导表达.表达产物经Ni离子亲和层析法纯化后,蛋白表达量达70 mg·L-1.通过不同品系小鼠的皮肤移植模型检测表明:纯化的重组蛋白具有一定程度的免疫抑制功能,还需进一步实验验证.
黄俊 张灵霞 胡松年 于军. LZ-8蛋白的原核密码子优化表达及免疫调节功能的初步检测[J]. 浙江大学学报(农业与生命科学版), 2008, 34(1): 7-12.
https://www.zjujournals.com/agr/CN/Y2008/V34/I1/7
Cited
